A atividade da enzima glutamina sintetase pode ser controlada por modificação covalente reversível, em que uma unidade de AMP é ligada à hidroxila de uma tirosina específica de cada subunidade da enzima, por uma ligação fosfodiéster. Essa unidade de AMP, unida covalentemente à enzima, é retirada por fosforólise.
Esta união é a etapa final de uma cascata iniciada há várias etapas, por reagenes e produtos intermediários na síntese de glutamina, composto muito importante no metabolismo de aminoácidos.
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